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Direct Identification of a Bacterial Manganese(II) Oxidase, the Multicopper Oxidase MnxG, from Spores of Several Different Marine Bacillus Species▿ †

机译：从几种不同海洋芽孢杆菌的孢子中直接鉴定出细菌锰（II）氧化酶，即多铜氧化酶MnxG

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摘要

Microorganisms catalyze the formation of naturally occurring Mn oxides, but little is known about the biochemical mechanisms of this important biogeochemical process. We used tandem mass spectrometry to directly analyze the Mn(II)-oxidizing enzyme from marine Bacillus spores, identified as an Mn oxide band with an in-gel activity assay. Nine distinct peptides recovered from the Mn oxide band of two Bacillus species were unique to the multicopper oxidase MnxG, and one peptide was from the small hydrophobic protein MnxF. No other proteins were detected in the Mn oxide band, indicating that MnxG (or a MnxF/G complex) directly catalyzes biogenic Mn oxide formation. The Mn(II) oxidase was partially purified and found to be resistant to many proteases and active even at high concentrations of sodium dodecyl sulfate. Comparative analysis of the genes involved in Mn(II) oxidation from three diverse Bacillus species revealed a complement of conserved Cu-binding regions not present in well-characterized multicopper oxidases. Our results provide the first direct identification of a bacterial enzyme that catalyzes Mn(II) oxidation and suggest that MnxG catalyzes two sequential one-electron oxidations from Mn(II) to Mn(III) and from Mn(III) to Mn(IV), a novel type of reaction for a multicopper oxidase.
机译：微生物催化自然形成的锰氧化物的形成，但对该重要生物地球化学过程的生物化学机理知之甚少。我们使用串联质谱法直接分析了来自海洋芽孢杆菌孢子中的Mn（II）氧化酶，通过凝胶内活性分析鉴定为Mn氧化带。从两个芽孢杆菌属的Mn氧化带中回收的9个不同的肽是多铜氧化酶MnxG特有的，而一个肽则来自小的疏水蛋白MnxF。在Mn氧化物带中未检测到其他蛋白质，表明MnxG（或MnxF / G络合物）直接催化生物型Mn氧化物的形成。 Mn（II）氧化酶经过部分纯化，即使在高浓度的十二烷基硫酸钠下也能抵抗多种蛋白酶并具有活性。对来自三种不同芽孢杆菌物种的Mn（II）氧化相关基因的比较分析显示，在特征明确的多铜氧化酶中不存在保守的Cu结合区。我们的结果首次直接鉴定了催化Mn（II）氧化的细菌酶，并表明MnxG催化了从Mn（II）到Mn（III）和从Mn（III）到Mn（IV）的两个连续的单电子氧化。 ，是一种多铜氧化酶的新型反应。

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